Белки и ферменты (кофермент, вторичная структура белка)

Белки — полимеры из 20 аминокислот, соединённых пептидной связью (-CO-NH-). Аминокислота: аминогруппа -NH₂, карбоксильная группа -COOH и радикал R (различаются радикалами). Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и поступают с пищей.

Аминокислотный состав белков. У всех 20 аминокислот общая часть одинакова — аминогруппа и карбоксильная группа при одном атоме углерода, — а различаются они радикалами. Радикалы бывают неполярными, гидрофобными (у валина, лейцина, фенилаланина), полярными незаряженными (у серина; у цистеина — группа —SH, из двух таких групп возникает дисульфидный мостик), кислыми, с отрицательным зарядом (у аспарагиновой и глутаминовой кислот), и основными, с положительным зарядом (у лизина, аргинина). Набор и порядок радикалов определяют, как свернётся цепь и какими свойствами будет обладать белок. Аминокислоты амфотерны: аминогруппа присоединяет H⁺, карбоксильная группа отдаёт его, поэтому белки обладают буферными свойствами. От содержания незаменимых аминокислот зависит пищевая ценность белка: например, в белках злаков мало лизина.

Денатурация — потеря вторичной, третичной, четвертичной структуры при нагревании, действии кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов, спирта; первичная структура сохраняется, поэтому возможна ренатурация (при слабом воздействии). Первичная структура не разрушается и при необратимой денатурации: пептидные связи рвутся только при гидролизе (например, при переваривании белка ферментами) — это уже не денатурация, а распад белка (деструкция).

Функции белков: ферментативная (амилаза, каталаза), структурная (коллаген, кератин), транспортная (гемоглобин, белки-переносчики мембран), защитная (антитела, фибриноген, интерферон), регуляторная (инсулин, гормон роста), двигательная (актин, миозин), сигнальная/рецепторная, энергетическая (1 г → 17,6 кДж, используется в последнюю очередь), запасающая (альбумин яйца, казеин молока).

Ферменты — белковые катализаторы: специфичны (активный центр по принципу «ключ — замок» или «индуцированного соответствия»), не расходуются, ускоряют реакции в миллионы раз, действуют при оптимальной температуре (у человека 36–40 °C) и pH (пепсин — 1,5–2; трипсин — 8; амилаза слюны — 7). При 50–60 °C белок денатурирует, при охлаждении активность обратимо снижается. Кофермент — небелковая органическая часть фермента, часто производное витамина (НАД⁺ — из витамина PP); вместе с ионами металлов небелковые части ферментов называют кофакторами. Подробнее о ферментах и факторах скорости — в теме 2.4.

Денатурация и ренатурация. При нагревании, изменении pH, действии тяжёлых металлов, спирта или излучения разрушаются связи, удерживающие вторичную, третичную и четвертичную структуры, — белок теряет форму и функцию. Первичная структура при этом сохраняется, поэтому в мягких условиях возможна ренатурация — самопроизвольное восстановление формы. Необратимая денатурация (свернувшийся белок яйца) первичную структуру тоже не затрагивает: белок не может восстановить форму, потому что развёрнутые цепи слипаются между собой (агрегируют) или сворачиваются неправильно.

Свойства белков. Большая молекулярная масса — от нескольких тысяч до миллионов; амфотерность и буферные свойства; заряд молекулы зависит от pH среды, поэтому белки можно разделять электрофорезом; глобулярные белки растворимы в воде (образуют коллоидные растворы), фибриллярные — нет; способность к денатурации и ренатурации; способность обратимо менять форму при связывании с другими веществами — на этом основана работа ферментов, рецепторов, насосов и сократительных белков; видовая и индивидуальная специфичность — у каждого вида и даже организма свой набор белков, поэтому чужие белки распознаются иммунной системой как антигены.

Ферменты — белковые катализаторы (реже — молекулы РНК, рибозимы). Субстрат связывается в активном центре по принципу «ключ — замок» (точнее, индуцированного соответствия), реакция ускоряется в миллионы раз, а сам фермент не расходуется. Многим ферментам нужна небелковая часть — кофактор: ион металла или органический кофермент (НАД⁺, производные витаминов). Подробный разбор условий работы ферментов — в теме «Метаболизм и ферменты».

Денатурация — потеря вторичной, третичной, четвертичной структуры при нагревании, действии кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов, спирта; первичная структура сохраняется, поэтому возможна ренатурация (при слабом воздействии). Первичная структура не разрушается и при необратимой денатурации: пептидные связи рвутся только при гидролизе (например, при переваривании белка ферментами) — это уже не денатурация, а распад белка (деструкция).

Денатурация и ренатурация. При нагревании, изменении pH, действии тяжёлых металлов, спирта или излучения разрушаются связи, удерживающие вторичную, третичную и четвертичную структуры, — белок теряет форму и функцию. Первичная структура при этом сохраняется, поэтому в мягких условиях возможна ренатурация — самопроизвольное восстановление формы. Необратимая денатурация (свернувшийся белок яйца) первичную структуру тоже не затрагивает: белок не может восстановить форму, потому что развёрнутые цепи слипаются между собой (агрегируют) или сворачиваются неправильно.