Белки и ферменты (пептидная связь, аминокислота, первичная структура белка)
Белки — полимеры из 20 аминокислот, соединённых пептидной связью (-CO-NH-). Аминокислота: аминогруппа -NH₂, карбоксильная группа -COOH и радикал R (различаются радикалами). Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и поступают с пищей.
Аминокислотный состав белков. У всех 20 аминокислот общая часть одинакова — аминогруппа и карбоксильная группа при одном атоме углерода, — а различаются они радикалами. Радикалы бывают неполярными, гидрофобными (у валина, лейцина, фенилаланина), полярными незаряженными (у серина; у цистеина — группа —SH, из двух таких групп возникает дисульфидный мостик), кислыми, с отрицательным зарядом (у аспарагиновой и глутаминовой кислот), и основными, с положительным зарядом (у лизина, аргинина). Набор и порядок радикалов определяют, как свернётся цепь и какими свойствами будет обладать белок. Аминокислоты амфотерны: аминогруппа присоединяет H⁺, карбоксильная группа отдаёт его, поэтому белки обладают буферными свойствами. От содержания незаменимых аминокислот зависит пищевая ценность белка: например, в белках злаков мало лизина.
| Структура | Чем удерживается | Что собой представляет |
|---|---|---|
| Первичная | Пептидные связи | Последовательность аминокислот; задаётся геном |
| Вторичная | Водородные связи | α-спираль или β-складчатый слой |
| Третичная | Гидрофобные, ионные, водородные, дисульфидные (-S-S-) связи | Глобула или фибрилла; определяет активность |
| Четвертичная | Те же связи между глобулами | Несколько полипептидов: гемоглобин (4 цепи + гем) |
Денатурация — потеря вторичной, третичной, четвертичной структуры при нагревании, действии кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов, спирта; первичная структура сохраняется, поэтому возможна ренатурация (при слабом воздействии). Первичная структура не разрушается и при необратимой денатурации: пептидные связи рвутся только при гидролизе (например, при переваривании белка ферментами) — это уже не денатурация, а распад белка (деструкция).
| Структура белка | Что это | Чем удерживается |
|---|---|---|
| Первичная | Последовательность аминокислот в цепи — она записана в гене | Пептидные (ковалентные) связи |
| Вторичная | Спираль (α) или складчатый слой (β) | Водородные связи между группами пептидного остова |
| Третичная | Пространственная глобула или фибрилла — рабочая форма молекулы | Гидрофобные взаимодействия, водородные и ионные связи, дисульфидные мостики (S—S) |
| Четвертичная | Объединение нескольких цепей в один комплекс (гемоглобин — 4 цепи) | Те же связи, что и в третичной, но между субъединицами |
Денатурация и ренатурация. При нагревании, изменении pH, действии тяжёлых металлов, спирта или излучения разрушаются связи, удерживающие вторичную, третичную и четвертичную структуры, — белок теряет форму и функцию. Первичная структура при этом сохраняется, поэтому в мягких условиях возможна ренатурация — самопроизвольное восстановление формы. Необратимая денатурация (свернувшийся белок яйца) первичную структуру тоже не затрагивает: белок не может восстановить форму, потому что развёрнутые цепи слипаются между собой (агрегируют) или сворачиваются неправильно.
| Признак | Группа белков | Особенности и примеры |
|---|---|---|
| Состав | Простые (протеины) | Состоят только из аминокислот: альбумины и глобулины плазмы крови, гистоны, коллаген, кератин |
| Состав | Сложные (протеиды) | Кроме белковой части есть небелковая: гликопротеины (углеводы — белки слизи, многие рецепторы), липопротеины (липиды — переносят холестерин в крови), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты — хроматин, рибосомы), хромопротеины (окрашенная группа — гемоглобин, миоглобин, родопсин), металлопротеины (ионы металлов) |
| Форма молекулы | Глобулярные | Цепь свёрнута в компактную глобулу, гидрофобные радикалы внутри, гидрофильные снаружи; обычно растворимы, работают как ферменты, антитела, гормоны, переносчики (гемоглобин, альбумины) |
| Форма молекулы | Фибриллярные | Длинные нити, часто скрученные в тяжи; нерастворимы и прочны, выполняют структурную функцию: коллаген (сухожилия, кожа, кости), кератин (волосы, ногти, перья), фиброин (натуральный шёлк), эластин |
| Функция белков | Примеры |
|---|---|
| Ферментативная | Амилаза, пепсин, ДНК-полимераза, каталаза |
| Структурная | Коллаген, эластин, кератин, тубулин цитоскелета |
| Транспортная | Гемоглобин и миоглобин, белки-переносчики мембран, альбумины плазмы |
| Защитная | Антитела, фибриноген и тромбин, интерфероны |
| Двигательная | Актин и миозин, белки жгутиков и ресничек |
| Регуляторная | Инсулин, гормон роста, белки-регуляторы транскрипции |
| Рецепторная | Родопсин сетчатки, рецепторы гормонов и медиаторов |
| Энергетическая | При полном окислении 1 г белка — 17,6 кДж (используется в последнюю очередь) |
Ферменты — белковые катализаторы: специфичны (активный центр по принципу «ключ — замок» или «индуцированного соответствия»), не расходуются, ускоряют реакции в миллионы раз, действуют при оптимальной температуре (у человека 36–40 °C) и pH (пепсин — 1,5–2; трипсин — 8; амилаза слюны — 7). При 50–60 °C белок денатурирует, при охлаждении активность обратимо снижается. Кофермент — небелковая органическая часть фермента, часто производное витамина (НАД⁺ — из витамина PP); вместе с ионами металлов небелковые части ферментов называют кофакторами. Подробнее о ферментах и факторах скорости — в теме 2.4.
Свойства белков. Большая молекулярная масса — от нескольких тысяч до миллионов; амфотерность и буферные свойства; заряд молекулы зависит от pH среды, поэтому белки можно разделять электрофорезом; глобулярные белки растворимы в воде (образуют коллоидные растворы), фибриллярные — нет; способность к денатурации и ренатурации; способность обратимо менять форму при связывании с другими веществами — на этом основана работа ферментов, рецепторов, насосов и сократительных белков; видовая и индивидуальная специфичность — у каждого вида и даже организма свой набор белков, поэтому чужие белки распознаются иммунной системой как антигены.
Ферменты — белковые катализаторы (реже — молекулы РНК, рибозимы). Субстрат связывается в активном центре по принципу «ключ — замок» (точнее, индуцированного соответствия), реакция ускоряется в миллионы раз, а сам фермент не расходуется. Многим ферментам нужна небелковая часть — кофактор: ион металла или органический кофермент (НАД⁺, производные витаминов). Подробный разбор условий работы ферментов — в теме «Метаболизм и ферменты».
Закрепите теорию: 7 терминов и 4 задания с проверкой и подсказками, урок зачитывается от 70 %.
Пройти урок arrow_forward