Кинетика ферментативных реакций — урок 384 курса «Органическая химия для олимпиад»

Кинетика ферментативных реакций

8 заданий

Уравнение Михаэлиса — Ментен

Скорость ферментативной реакции растёт с концентрацией субстрата, но не бесконечно: когда все молекулы фермента заняты, она выходит на плато.

Как считать по уравнению Михаэлиса — Ментен

  1. Запишите \(v = v_{max}[S]/(K_M + [S])\).
  2. Доля от максимальной скорости: \(v/v_{max} = [S]/(K_M + [S])\); при \([S] = K_M\) — половина, при \([S] = 9K_M\) — 90 %.
  3. \(v_{max} = k_{cat}[E]_0\): зная концентрацию фермента, найдите число оборотов \(k_{cat}\) (с⁻¹).
  4. Чем меньше \(K_M\), тем при меньших концентрациях субстрата фермент насыщается.
Кривая Михаэлиса — Ментен и график Лайнуивера — Берка без ингибитора и с конкурентным ингибитором
Кривая Михаэлиса — Ментен и график Лайнуивера — Берка без ингибитора и с конкурентным ингибитором

Примеры

1. \(K_M\) = 2 мМ, [S] = 6 мМ: \(v/v_{max}\) = 6/8 = 0,75.

2. \(v_{max}\) = 1,0·10⁻⁶ М/с при \([E]_0\) = 1,0·10⁻⁹ М: \(k_{cat}\) = 1000 с⁻¹.

error\(K_M\) — не константа связывания

\(K_M = (k_{-1} + k_2)/k_1\) совпадает с константой диссоциации ES, только если \(k_2\) намного меньше \(k_{-1}\); в общем случае это «эффективная» константа.

edit_noteПопробуйте сами

При какой концентрации субстрата скорость равна 80 % от максимальной?

expand_moreПоказать решение

\([S] = 4K_M\).

Линеаризация и ингибиторы

По кривой трудно точно найти \(v_{max}\) — она к ней лишь приближается. Поэтому уравнение переписывают так, чтобы получилась прямая.

Как найти параметры и тип ингибирования

  1. Постройте 1/v от 1/[S]: отрезок на оси ординат — \(1/v_{max}\), на оси абсцисс — \(-1/K_M\), наклон — \(K_M/v_{max}\).
  2. Конкурентный ингибитор: прямые пересекаются на оси 1/v (\(v_{max}\) та же), наклон растёт: \(K_M^{каж} = K_M(1 + [I]/K_i)\).
  3. Неконкурентный: прямые пересекаются на оси 1/[S] (\(K_M\) та же), \(v_{max}^{каж} = v_{max}/(1 + [I]/K_i)\).
  4. Конкурентное ингибирование снимается избытком субстрата, неконкурентное — нет.

Примеры

1. Прямая 1/v = 0,02·(1/[S]) + 0,01 (v в мкМ/с, [S] в мкМ): \(v_{max}\) = 100 мкМ/с, \(K_M\) = 0,02 · 100 = 2 мкМ.

2. Малонат — конкурентный ингибитор сукцинатдегидрогеназы: он похож на сукцинат, но не окисляется.

errorИзбыток субстрата снимает конкурентное ингибирование

При большой [S] фермент всё равно почти насыщен субстратом, и скорость приближается к той же \(v_{max}\).

edit_noteПопробуйте сами

Как изменится \(K_M^{каж}\) при [I] = \(K_i\) (конкурентный ингибитор)?

expand_moreПоказать решение

Вдвое возрастёт.

push_pinГлавное

Схема \(\ce{E + S <=> ES -> E + P}\) в приближении квазистационарности даёт уравнение Михаэлиса — Ментен \(v = v_{max}[S]/(K_M + [S])\), где \(v_{max} = k_2[E]_0\) (\(k_2 = k_{cat}\) — число оборотов), \(K_M = (k_{-1} + k_2)/k_1\) — концентрация субстрата, при которой \(v = v_{max}/2\). При малой [S] скорость пропорциональна [S], при большой — постоянна. Линеаризация Лайнуивера — Берка: \(1/v = (K_M/v_{max})(1/[S]) + 1/v_{max}\) — отрезок на оси 1/v равен \(1/v_{max}\), на оси 1/[S] — \(-1/K_M\). Конкурентный ингибитор занимает активный центр: \(v_{max}\) прежняя, \(K_M\) растёт в \((1 + [I]/K_i)\) раз; неконкурентный садится вне центра: \(K_M\) прежняя, \(v_{max}\) падает в \((1 + [I]/K_i)\) раз. Отношение \(k_{cat}/K_M\) — мера эффективности фермента (предел — диффузионный, около \(10^8\)–\(10^9\) М⁻¹·с⁻¹).

Закрепите теорию: 8 заданий с проверкой и подсказками, урок зачитывается от 70 %.

Органическая химия для олимпиад · репетитор-кузьмин.рф
© 2026. Курс органической химии для подготовки к региональному и заключительному этапам Всероссийской олимпиады школьников и к перечневым олимпиадам первого уровня.