Цитоскелет клетки: актин, микротрубочки, промежуточные филаменты и моторные белки

Если бы клетку можно было увеличить до размеров футбольного поля, мы увидели бы внутри не «студенистую жидкость», а густой лес из канатов, балок и рельсов. По рельсам, переставляя «ноги», шагают белки-грузчики с пузырьками на спине; канаты то натягиваются, то растворяются за секунды; балки растут на одном конце и тают на другом, толкая перед собой мембрану. Это цитоскелет — система белковых нитей, которая придаёт клетке форму, двигает её, растаскивает хромосомы при делении, сокращает мышцы и даже решает, во что превратится стволовая клетка.

В статье разобраны: история открытия; три главные системы нитей — актиновые филаменты, микротрубочки и промежуточные филаменты; моторные белки; как клетки ползают и как работает мышца; веретено деления; реснички и жгутики; септины — «четвёртый цитоскелет»; цитоскелет бактерий и архей; механобиология; яды и лекарства, действующие на цитоскелет; болезни; методы и открытия последних лет. В конце — что нужно знать для ЕГЭ, раздел для олимпиад и задания с разбором.

• 1. Как открывали цитоскелет
• 2. Три системы нитей
• 3. Актиновые филаменты
• 4. Миозины и мышечное сокращение
• 5. Как клетки ползают
• 6. Микротрубочки
• 7. Кинезины и динеины: транспорт по рельсам
• 8. Цитоскелет и деление клетки
• 9. Реснички и жгутики
• 10. Промежуточные филаменты
• 11. Септины — четвёртый цитоскелет
• 12. Цитоскелет бактерий и архей
• 13. Механобиология: клетка чувствует жёсткость
• 14. Яды и лекарства
• 15. Цитоскелет и болезни
• 16. Цитоскелет растений
• 17. Как изучают цитоскелет
• 18. Что нужно знать для ЕГЭ
• 19. Для олимпиад
• Задания с разбором
• Литература

1. Как открывали цитоскелет

Идею внутреннего скелета клетки первым высказал русский биолог Николай Кольцов. В 1903 году, изучая сперматозоиды десятиногих раков причудливой формы, он задался вопросом, почему клетка без стенки держит свою форму, и предположил, что внутри неё есть опорные белковые нити, — за полвека до того, как их увидели [1]. Слово «цитоскелет» (cytosquelette) появилось в 1931 году у французского эмбриолога Поля Вентребера.

Белки цитоскелета открывали независимо, в разных лабораториях и в разное время. Мышечный белок миозин описал Вильгельм Кюне ещё в 1864 году. Актин выделил в 1942 году венгерский биохимик Бруно Штрауб в лаборатории Альберта Сент-Дьёрдьи в Сегеде; в разгар войны они показали, что смесь актина с миозином сокращается при добавлении АТФ, — первая модель мышечного сокращения в пробирке [2]. Микротрубочки увидели в электронный микроскоп в начале 1960-х годов, когда научились фиксировать клетки глутаровым альдегидом: прежние фиксаторы их разрушали. Название «микротрубочки» дали Майрон Ледбеттер и Кейт Портер в 1963 году, изучая клетки растений. Белок тубулин нашли в 1967–1968 годах по тому, как к нему прилипает яд колхицин [3].

Моторные белки открывали ещё позже. Динеин ресничек выделил Ян Гиббонс в 1965 году, а кинезин — Рональд Вейл с коллегами в 1985 году, наблюдая, как пузырьки ползут по микротрубочкам в аксоплазме гигантского аксона кальмара [4]. В XXI веке появились методы, позволяющие видеть отдельные шаги одной молекулы мотора и строить атомные модели нитей прямо в клетке.

2. Три системы нитей

У животных клеток три главных типа нитей цитоскелета, у растений — два (промежуточных филаментов у них нет). Все нити собраны из множества одинаковых белковых субъединиц, как бусы из бусин, и поэтому могут быстро собираться и разбираться там, где они нужны [5].

Удобная аналогия: актиновые филаменты — это мускулы и «кожа» клетки, микротрубочки — железнодорожная сеть, промежуточные филаменты — стальные тросы. Все три системы связаны друг с другом белками-связками и работают вместе.

3. Актиновые филаменты

Актин — один из самых распространённых белков эукариотической клетки (5–10 % всех белков, в мышцах больше) и один из самых консервативных: актин человека и дрожжей совпадает почти на 90 %. Молекулы актина (G-актин, «глобулярный») соединяются в двойную спиральную нить — F-актин («фибриллярный») [6].

Нить полярна: все субъединицы в ней смотрят в одну сторону, и у филамента есть быстро растущий плюс-конец (его называют также «оперённым») и медленный минус-конец («заострённый»). Актин присоединяется к нити, неся молекулу АТФ, а внутри нити АТФ гидролизуется до АДФ, и такие субъединицы держатся слабее. При определённой концентрации свободного актина нить растёт на плюс-конце и одновременно разбирается на минус-конце — общая длина не меняется, а субъединицы будто бегут по нити, как гусеницы трактора. Это тредмиллинг («бег на месте»).

Клетка управляет актином десятками вспомогательных белков. Комплекс Arp2/3 пристраивает новую нить сбоку к старой под углом 70°, и получается ветвистая сеть — так устроен край ползущей клетки. Формины «едут» на плюс-конце и наращивают длинные неразветвлённые нити — из них состоят филоподии и стрессовые фибриллы. Кофилин рубит старые нити, профилин подаёт свежие субъединицы, белки-сшивки (фасцин, α-актинин, филамин) связывают нити в пучки и сети. Под плазмалеммой животной клетки актин образует плотный слой — кортекс, который определяет форму поверхности.

Актин используют и паразиты. Бактерия листерия, попав в клетку человека, заставляет комплекс Arp2/3 собирать актин на одном своём конце, и растущий «хвост» из актиновых нитей толкает её вперёд, как ракету, со скоростью около 0,1 мкм/с. Так бактерия пробивает мембрану и переходит в соседнюю клетку, не выходя во внеклеточную среду, где её ждут антитела [7].

В 2013 году микроскопия сверхвысокого разрешения открыла в аксонах нейронов неожиданную структуру: кольца из актина, расставленные с удивительной регулярностью через каждые 190 нм и соединённые белком спектрином. Этот «периодический скелет» делает тонкий аксон прочным и гибким, как гофрированный шланг [8].

4. Миозины и мышечное сокращение

Миозины — моторные белки, которые «шагают» по актиновым нитям к их плюс-концу (кроме миозина VI), расходуя АТФ. У человека около 40 генов миозинов из десятка с лишним классов. Миозин II собирается в толстые нити и сокращает мышцы и сократимое кольцо делящейся клетки; миозин V переносит пузырьки, делая шаги по 36 нм «нога за ногой», как человек по лестнице, — это доказали в 2003 году, проследив за одной флуоресцентной меткой на «ноге» мотора с точностью до нанометра [9].

Механизм сокращения мышцы раскрыли в 1954 году одновременно две пары исследователей в двух статьях одного номера журнала Nature: Эндрю Хаксли и Рольф Нидергерке, Хью Хаксли и Джин Хэнсон (два Хаксли — не родственники) [10]. Оказалось, что при сокращении нити не укорачиваются, а скользят друг относительно друга: головки миозина цепляются за актин, поворачиваются, тянут его к центру саркомера и отпускают, затрачивая на каждый цикл одну молекулу АТФ. Включает сокращение кальций: ионы Ca²⁺, выпущенные из саркоплазматического ретикулума, связываются с тропонином, тропомиозин сдвигается и открывает на актине места для миозина.

АТФ нужен не только для гребка, но и чтобы головка миозина отцепилась от актина. После смерти запасы АТФ в мышцах кончаются, головки миозина остаются прикреплёнными, и мышцы каменеют — это трупное окоченение. Оно проходит через 1–3 суток, когда белки разрушаются ферментами.

5. Как клетки ползают

Нейтрофил, преследующий бактерию, фибробласт, затягивающий рану, клетка нервного гребня, мигрирующая в зародыше, раковая клетка, расползающаяся по организму, — все они ползают по одной схеме из четырёх шагов [6]:

1. выпячивание переднего края: ветвистая актиновая сеть растёт под мембраной и толкает её вперёд (ламеллоподия), тонкие пучки выпускают «щупальца» (филоподии);
2. прикрепление: интегрины переднего края цепляются за внеклеточный матрикс, образуя фокальные контакты;
3. тяга: миозин II сокращает актиновые пучки и подтягивает тело клетки вперёд;
4. открепление заднего края и разборка старых контактов.

Скорость ползания — от долей микрометра до 20–30 мкм в минуту у нейтрофилов. Знаменитый фильм 1950-х годов, снятый Дэвидом Роджерсом в Университете Вандербильта, показывает нейтрофил, который в мазке крови гонится за бактерией, огибая эритроциты, — его до сих пор показывают на лекциях по иммунологии. Клетка ориентируется по градиенту веществ, выделяемых бактериями (хемотаксис): сигнальные белки включают сборку актина именно на той стороне, где концентрация выше.

6. Микротрубочки

Микротрубочка — полый цилиндр диаметром 25 нм, стенка которого собрана из 13 продольных рядов (протофиламентов). Каждый ряд — цепочка димеров α- и β-тубулина длиной 8 нм. Как и актин, микротрубочка полярна: на плюс-конце выставлен β-тубулин, и там нить растёт быстрее; минус-конец обычно закреплён в центре организации микротрубочек — у животных это клеточный центр, где кольца из γ-тубулина служат «затравкой» для новых трубочек [5].

Главное свойство микротрубочек — динамическая нестабильность, открытая в 1984 году Тимом Митчисоном и Марком Киршнером [11]. Тубулин присоединяется к трубочке, неся ГТФ, а вскоре гидролизует его до ГДФ. Пока на растущем конце есть «шапка» из свежих ГТФ-субъединиц, трубочка растёт (1–10 мкм в минуту). Если шапка исчезает, протофиламенты с ГДФ-тубулином изгибаются наружу, как кожура банана, и трубочка стремительно разваливается — в несколько раз быстрее, чем росла (это «катастрофа»); иногда разборка останавливается и рост возобновляется («спасение»). Каждая трубочка в клетке живёт от нескольких секунд до нескольких минут. Зачем такая расточительность? Множество растущих и исчезающих трубочек как будто «прощупывают» цитоплазму и быстро находят нужную цель — например, кинетохор хромосомы при делении.

С микротрубочками связываются белки MAP. Самый известный из них — тау в аксонах нейронов: он стабилизирует трубочки. При болезни Альцгеймера тау отрывается от микротрубочек, слипается в нерастворимые нити — нейрофибриллярные клубки, — и транспорт в аксонах нарушается. Учёные обнаружили и «тубулиновый код»: к хвостам тубулина присоединяются разные химические группы (ацетил, глутамат, глицин), и эти метки, как дорожные знаки, указывают моторным белкам, по каким трубочкам ехать [12].

7. Кинезины и динеины: транспорт по рельсам

По микротрубочкам ездят моторы двух семейств. Кинезины (у человека их около 45 генов) в основном идут к плюс-концу — от центра клетки к периферии. Динеины идут к минус-концу — к центру. Это два встречных направления одной железной дороги [4].

Кинезин-1 — два «колена» с головками, которые по очереди переставляются по микротрубочке шагами по 8 нм (ровно длина димера тубулина), как человек, идущий по шпалам. За каждый шаг тратится одна молекула АТФ, шагов — до сотни в секунду, скорость — около микрометра в секунду, и мотор проходит без остановки сотни шагов, не отрываясь от рельса. Динеин — гигант массой больше миллиона дальтон, в несколько раз крупнее кинезина; он не только возит грузы к центру, но и тянет хромосомы при делении и двигает реснички.

Самый наглядный пример работы моторов — аксонный транспорт. Аксон двигательного нейрона человека, идущий от спинного мозга к мышцам стопы, длиннее метра, а белки синтезируются только в теле нейрона. Быстрый транспорт кинезинами несёт пузырьки со скоростью 200–400 мм в сутки и доставит их к концу аксона за 3–5 дней; белки цитоскелета едут медленным транспортом, около миллиметра в сутки, и путь в метр займёт около трёх лет. Обратно, к телу нейрона, динеины везут сигналы и отработанный материал — этим путём к мозгу поднимаются и вирусы бешенства и герпеса.

8. Цитоскелет и деление клетки

В профазе митоза сеть микротрубочек клетки разбирается, а от двух клеточных центров вырастает веретено деления. Его трубочки бывают трёх видов: кинетохорные прикрепляются к кинетохорам хромосом, полярные перекрываются в середине веретена и раздвигают полюса, астральные расходятся к мембране и ориентируют веретено. Хромосомы движутся к полюсам не потому, что их «тянут» за верёвку: кинетохор держится за разбирающийся плюс-конец трубочки и «едет» вслед за её укорочением. Пока все хромосомы не прикреплены правильно, специальная система контроля задерживает анафазу — так клетка защищает себя от ошибок, которые в мейозе приводят, например, к синдрому Дауна [5].

Разделение цитоплазмы у животной клетки — работа актина и миозина: по экватору под мембраной собирается сократимое кольцо, оно стягивается, как кисет, и перешнуровывает клетку. У растительной клетки со стенкой перетяжка невозможна, и перегородку строит фрагмопласт из микротрубочек (подробнее — в статье «Строение растительной клетки»). Лишние клеточные центры, а значит многополюсные веретёна, характерны для раковых клеток — ещё в 1914 году Теодор Бовери предположил, что неправильное деление хромосом может быть причиной рака.

9. Реснички и жгутики

Ресничка и жгутик эукариот устроены одинаково: внутри выроста клетки — аксонема из девяти пар микротрубочек по кругу и двух одиночных в центре (9 × 2 + 2), у основания — базальное тельце из девяти триплетов (9 × 3 + 0), то есть видоизменённая центриоль. От каждой пары отходят «ручки» динеина к соседней паре. В 1971 году Кит Саммерс и Ян Гиббонс обработали изолированные аксонемы ферментом трипсином, который разрушил связи между парами, и добавили АТФ: пары начали выскальзывать друг из друга, и аксонема удлинилась в несколько раз [13]. Значит, динеин сдвигает пары, а связи-мостики превращают скольжение в изгиб — так работает каждая ресничка.

Строить ресничку клетке приходится «на конвейере»: белки по её длине переносит внутрижгутиковый транспорт — поезда из белковых комплексов, которые кинезин везёт к кончику, а динеин обратно (открыт в 1993 году у водоросли хламидомонады). Неподвижная первичная ресничка есть почти у всех клеток человека и служит антенной для сигналов; её поломки вызывают цилиопатии — от поликистоза почек до слепоты. Подробно о ресничках и бактериальном жгутике, устроенном совсем иначе, — в статье «Два мотора жизни».

10. Промежуточные филаменты

Промежуточные филаменты названы так потому, что их диаметр (10 нм) промежуточный между актином и микротрубочками. Их субъединицы — длинные палочковидные белки. Две молекулы закручиваются друг вокруг друга, димеры складываются «валетом» в тетрамеры, а восемь тетрамеров — в нить, похожую на канат из множества волокон [14].

Поскольку тетрамер собран «валетом», у нити нет полярности, по ней не ездят моторы, и разбирается она медленно. Зато промежуточные филаменты исключительно прочны и растяжимы: нить можно растянуть в три с лишним раза, не разорвав, — тогда как актин и микротрубочки рвутся при растяжении на несколько процентов. Их работа — держать механическую нагрузку. У человека около 70 генов белков промежуточных филаментов, и каждая ткань использует свои:

• кератины — в эпителии; из «твёрдых» кератинов сделаны волосы, ногти, рога, перья (у птиц — свои β-кератины);
• виментин — в клетках соединительной ткани, десмин — в мышцах, GFAP — в астроцитах мозга;
• нейрофиламенты — в аксонах, определяют их толщину;
• ламины — под оболочкой ядра в клетках всех эукариотических животных; это самые древние промежуточные филаменты.

Ткане-специфичность промежуточных филаментов используют врачи. Опухоль часто теряет признаки ткани, из которой выросла, но сохраняет её промежуточные филаменты: если клетки метастаза окрашиваются антителами к кератинам, это рак эпителиального происхождения (карцинома), если к виментину — опухоль соединительной ткани (саркома), если к GFAP — опухоль глии.

11. Септины — четвёртый цитоскелет

В 2000-х годах к трём «классическим» системам добавили четвёртую — септины. Это белки, связывающие ГТФ, которые собираются в нити и кольца на внутренней стороне мембраны. Их открыли у пекарских дрожжей: в мутантах без септинов почка не отделялась от материнской клетки, потому что не образовывалась перегородка (septum — отсюда название). У человека септины образуют кольцо в «шейке» жгутика сперматозоида, участвуют в делении клетки, в образовании ресничек и даже в защите от бактерий: септиновые «клетки» окружают шигелл, проникших в цитоплазму, и не дают им собирать актиновые хвосты [15].

12. Цитоскелет бактерий и архей

Долго считалось, что цитоскелет — исключительно эукариотическое изобретение. В 1990-х и 2000-х годах выяснилось, что у бактерий есть родственники всех трёх систем [16]:

• FtsZ — родственник тубулина: собирается в Z-кольцо посередине делящейся бактерии и стягивает её;
• MreB — родственник актина: спиральные нити под мембраной палочковидных бактерий задают их форму (без MreB палочки становятся шариками);
• ParM — тоже актиноподобный белок, растаскивает копии плазмид по разным клеткам;
• кресцентин — похож на белки промежуточных филаментов и изгибает клетку бактерии каулобактера в форме полумесяца.

Ещё одно открытие связано с асгардархеями — группой архей, ближайших родственников эукариот. В их геномах нашли гены белков, регулирующих актин (профилинов и гельзолинов), а в 2023 году у культивируемой асгардархеи увидели настоящий актиновый цитоскелет внутри длинных клеточных выростов [17]. Это сильный довод в пользу того, что предок эукариот, ещё будучи археей, уже имел динамичный цитоскелет — и, возможно, именно он позволил ему обхватить бактерию, ставшую митохондрией.

13. Механобиология: клетка чувствует жёсткость

Цитоскелет не только двигает клетку, но и измеряет механику окружения. Клетка тянет матрикс миозином через фокальные контакты и «чувствует», насколько он податлив. В 2006 году Адам Энглер и Деннис Дишер вырастили одинаковые стволовые клетки на гелях разной жёсткости: на мягком, как мозг, клетки начали превращаться в нервные, на средней жёсткости, как мышца, — в мышечные, на твёрдом, как формирующаяся кость, — в костные [18]. Если миозин подавить ядом блеббистатином, клетки перестают различать жёсткость. Механические сигналы через цитоскелет доходят до ядра и меняют работу генов; это открыло новое направление — механобиологию — и помогает выращивать ткани для пересадки.

14. Яды и лекарства

Многие природные яды бьют именно по цитоскелету — и некоторые из них стали лекарствами [5].

История таксола показательна. В 1962 году ботаники американской программы поиска противораковых веществ собрали кору тиса в лесах штата Вашингтон; в 1971 году химики Монро Уолл и Мансух Вани установили строение действующего вещества, а в 1979 году Сьюзан Хорвиц выяснила, что оно действует необычно — не разрушает микротрубочки, а «цементирует» их [19]. Коры не хватало (на курс лечения одной пациентки уходило несколько деревьев), и в 1990-х годах таксол научились получать полусинтезом из хвои других видов тиса, а затем — в культуре клеток.

Колхицин давно используют селекционеры: если обработать им прорастающие семена или точку роста, хромосомы удваиваются, а клетка не делится, — так получают полиплоидные сорта, например бессемянные арбузы (их получают скрещиванием тетраплоида с диплоидом) и многие декоративные растения.

15. Цитоскелет и болезни

• Буллёзный эпидермолиз — мутации в генах кератинов 5 и 14: клетки нижних слоёв эпидермиса лопаются от малейшего трения, на коже появляются пузыри. Таких детей называют «детьми-бабочками».
• Миодистрофия Дюшенна — отсутствие белка дистрофина, который связывает актиновый цитоскелет мышечного волокна с матриксом снаружи; волокна повреждаются при каждом сокращении.
• Прогерия — дефектный ламин A деформирует ядро и вызывает раннее старение.
• Болезнь Альцгеймера — клубки белка тау, отделившегося от микротрубочек.
• Цилиопатии и синдром Картагенера — поломки ресничек.
• Наследственная гипертрофическая кардиомиопатия — мутации в генах миозина сердечной мышцы, одна из причин внезапной смерти молодых спортсменов.
• Метастазирование рака — опухолевые клетки перестраивают актин и выпускают «инвазивные» выросты, проникающие сквозь базальную мембрану.

16. Цитоскелет растений

У растений нет промежуточных филаментов и (у цветковых) центриолей, но актин и микротрубочки работают иначе, чем у животных. Кортикальные микротрубочки под плазмалеммой задают направление укладки целлюлозы: комплексы целлюлозосинтазы движутся по мембране вдоль них, как по рельсам. Препрофазное кольцо из микротрубочек заранее отмечает место будущей перегородки, а фрагмопласт строит клеточную пластинку. Актиновые нити с миозином XI создают ток цитоплазмы — у харовых водорослей до 100 мкм/с, это самый быстрый известный моторный белок — и перемещают хлоропласты в зависимости от освещения. Подробнее — в статье «Строение растительной клетки».

17. Как изучают цитоскелет

Электронный микроскоп впервые показал нити, а флуоресцентная микроскопия сделала их видимыми в живой клетке: актин окрашивают ядом фаллоидином с флуоресцентной меткой, тубулин — антителами или зелёным флуоресцентным белком. Методы «одной молекулы» — оптический пинцет, флуоресценция с нанометровой точностью — позволили измерить силу, которую развивает кинезин (около 6 пиконьютонов), и увидеть его отдельные шаги. Микроскопия сверхвысокого разрешения открыла периодический актиновый скелет аксонов, а криоэлектронная томография показывает нити и моторы прямо в замороженной клетке, почти с атомной детальностью [6]. Анимационный фильм «Внутренняя жизнь клетки» (2006), сделанный в Гарварде по этим данным, — с шагающим кинезином и ползущим нейтрофилом — стал одним из самых популярных научных роликов.

18. Что нужно знать для ЕГЭ

На ЕГЭ цитоскелет встречается в заданиях о строении клетки и органоидов, о митозе и мейозе, о движении клеток [20]:

• цитоскелет — немембранная система белковых нитей: микрофиламенты (актин), микротрубочки (тубулин), промежуточные филаменты;
• функции: опора и форма клетки, движение клетки и внутриклеточный транспорт, деление, работа ресничек и жгутиков, сокращение мышц;
• клеточный центр — две центриоли из девяти триплетов микротрубочек; образует веретено деления у животных;
• реснички и жгутики эукариот: 9 × 2 + 2, у основания — базальное тельце;
• колхицин разрушает веретено деления — его используют для получения полиплоидов;
• в мышцах сокращение — скольжение нитей актина и миозина с затратой АТФ, запускается ионами кальция.

Типичные ошибки: «цитоскелет — мембранный органоид»; «клеточный центр есть у всех растений»; «при сокращении мышцы нити актина и миозина укорачиваются» (они скользят); «колхицин удваивает хромосомы» (он мешает им разойтись после удвоения в S-периоде); «жгутики бактерий устроены так же, как у эукариот» (у бактерий жгутик — белковая нить флагеллина с мотором в мембране, без микротрубочек).

19. Для олимпиад

Критическая концентрация и тредмиллинг

Нить растёт, пока концентрация свободных субъединиц выше критической C_c = k_off/k_on. У плюс-конца актина критическая концентрация (около 0,1 мкМ) ниже, чем у минус-конца (около 0,6 мкМ), потому что на минус-конце субъединицы чаще содержат АДФ. Если концентрация свободного актина лежит между этими значениями, плюс-конец растёт, а минус-конец разбирается — это и есть тредмиллинг.

Сила и работа мотора

Кинезин развивает силу до 6 пН на шаге 8 нм: работа за шаг — 6·10⁻¹²·8·10⁻⁹ = 4,8·10⁻²⁰ Дж. Гидролиз одной молекулы АТФ в клетке даёт около 50 кДж/моль, то есть 8,3·10⁻²⁰ Дж на молекулу; коэффициент полезного действия мотора при максимальной нагрузке около 60 %. Немногие машины, созданные человеком, так эффективны.

Сколько тубулина в микротрубочке

В каждом из 13 протофиламентов на 1 мкм длины — 1000 / 8 = 125 димеров тубулина, а всего 13·125 = 1625 димеров. Митотическое веретено человека содержит тысячи микротрубочек; если тубулина в клетке не хватает, веретено не соберётся — поэтому перед делением клетка накапливает тубулин.

Задания с разбором

Задание 1

Выберите три верных утверждения о цитоскелете: 1) это мембранная система; 2) включает микротрубочки и микрофиламенты; 3) участвует в движении клетки; 4) микротрубочки образуют веретено деления; 5) состоит из фосфолипидов; 6) есть только у животных.

Задание 2

Установите соответствие между нитями цитоскелета и их признаками: А) состоят из тубулина; Б) диаметр около 7 нм; В) не имеют полярности; Г) по ним движется кинезин; Д) образуют сократимое кольцо при делении животной клетки; Е) из них состоит ламина ядра. 1) актиновые филаменты; 2) микротрубочки; 3) промежуточные филаменты.

Задание 3

Найдите три ошибки: «(1) Цитоскелет образован белковыми нитями. (2) Микротрубочки построены из актина. (3) Жгутик эукариот содержит 9 пар микротрубочек по кругу и 2 в центре. (4) При сокращении мышцы нити актина и миозина укорачиваются. (5) Клеточный центр организует веретено деления в клетках животных. (6) Колхицин стабилизирует микротрубочки».

Задание 4

Почему при обработке делящихся клеток колхицином образуются полиплоидные клетки?

Задание 5

Сколько времени займёт доставка пузырька по аксону длиной 1 м быстрым транспортом (300 мм/сут) и белка цитоскелета медленным (1 мм/сут)?

Задание 6

Кинезин делает шаги по 8 нм со скоростью 100 шагов в секунду. Какова его скорость и сколько молекул АТФ он израсходует, пройдя 1 мкм?

Задание 7

Сколько димеров тубулина в микротрубочке длиной 10 мкм?

Задание 8

Объясните, почему после смерти мышцы каменеют (трупное окоченение).

Задание 9

Опухоль в лимфоузле состоит из клеток, которые окрашиваются антителами к кератину. О чём это говорит?

Задание 10

Почему бактерия листерия может распространяться от клетки к клетке, не выходя в межклеточное пространство?

Задание 11

Кинезин развивает силу 6 пН при шаге 8 нм. Какую работу он совершает за шаг и каков КПД, если гидролиз АТФ даёт 50 кДж/моль?

Задание 12

Какие опыты показали, что ресничка изгибается за счёт скольжения пар микротрубочек? Опишите их.

Задание 13

Почему у растительной клетки нет сократимого кольца, а у животной — фрагмопласта?

Задание 14

Какой структурный белок бактерий родствен тубулину, а какой — актину? Чем это важно для теории происхождения эукариот?

Задание 15

Стволовые клетки вырастили на мягком и на жёстком геле. Почему они превратились в разные ткани? Что произойдёт, если подавить миозин?

Задание 16

Почему микротрубочка разваливается, если её растущий конец теряет «ГТФ-шапку»?

Задание 17

Почему при болезни Альцгеймера нарушается работа нейронов, хотя гены тубулина не изменены?

Задание 18

Почему промежуточные филаменты лучше всего подходят для механической прочности клетки?

Литература

1. Koltzoff N. K. Über formbestimmende elastische Gebilde in Zellen. Biol. Centralbl. 1903, 23, 680–696.
2. Szent-Györgyi A. G. The early history of the biochemistry of muscle contraction. J. Gen. Physiol. 2004, 123, 631–641.
3. Borisy G. G., Taylor E. W. The mechanism of action of colchicine. Binding of colchincine-3H to cellular protein. J. Cell Biol. 1967, 34, 525–533.
4. Vale R. D., Reese T. S., Sheetz M. P. Identification of a novel force-generating protein, kinesin, involved in microtubule-based motility. Cell 1985, 42, 39–50.
5. Alberts B., Heald R., Johnson A. et al. Molecular Biology of the Cell. 7th ed. W. W. Norton, 2022. Ch. 16: The Cytoskeleton.
6. Pollard T. D., Earnshaw W. C., Lippincott-Schwartz J., Johnson G. T. Cell Biology. 3rd ed. Elsevier, 2017.
7. Tilney L. G., Portnoy D. A. Actin filaments and the growth, movement, and spread of the intracellular bacterial parasite, Listeria monocytogenes. J. Cell Biol. 1989, 109, 1597–1608.
8. Xu K., Zhong G., Zhuang X. Actin, spectrin, and associated proteins form a periodic cytoskeletal structure in axons. Science 2013, 339, 452–456.
9. Yildiz A., Forkey J. N., McKinney S. A. et al. Myosin V walks hand-over-hand: single fluorophore imaging with 1.5-nm localization. Science 2003, 300, 2061–2065.
10. Huxley A. F., Niedergerke R. Structural changes in muscle during contraction. Nature 1954, 173, 971–973; Huxley H. E., Hanson J. Changes in the cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation. Nature 1954, 173, 973–976.
11. Mitchison T., Kirschner M. Dynamic instability of microtubule growth. Nature 1984, 312, 237–242.
12. Janke C. The tubulin code: molecular components, readout mechanisms, and functions. J. Cell Biol. 2014, 206, 461–472.
13. Summers K. E., Gibbons I. R. Adenosine triphosphate-induced sliding of tubules in trypsin-treated flagella of sea-urchin sperm. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1971, 68, 3092–3096.
14. Herrmann H., Aebi U. Intermediate filaments: structure and assembly. Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2016, 8, a018242.
15. Mostowy S., Cossart P. Septins: the fourth component of the cytoskeleton. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2012, 13, 183–194.
16. Wickstead B., Gull K. The evolution of the cytoskeleton. J. Cell Biol. 2011, 194, 513–525.
17. Rodrigues-Oliveira T., Wollweber F., Ponce-Toledo R. I. et al. Actin cytoskeleton and complex cell architecture in an Asgard archaeon. Nature 2023, 613, 332–339.
18. Engler A. J., Sen S., Sweeney H. L., Discher D. E. Matrix elasticity directs stem cell lineage specification. Cell 2006, 126, 677–689.
19. Schiff P. B., Fant J., Horwitz S. B. Promotion of microtubule assembly in vitro by taxol. Nature 1979, 277, 665–667.
20. ФИПИ. Кодификатор проверяемых требований к результатам освоения основной образовательной программы и элементов содержания для проведения ЕГЭ по биологии, 2027 г. М.: ФИПИ, 2026.