Каталитический цикл и ферментативная кинетика

9 заданий

Каталитический цикл

Катализатор входит в реакцию, образует промежуточные соединения с реагентами и в конце цикла возвращается неизменным — поэтому его нужно мало. Он открывает обходной путь с меньшей энергией активации.

errorКатализатор не сдвигает равновесие

Барьер понижается для прямой и обратной реакций одинаково: вершина одна и та же. Константа равновесия \(K = k_\text{пр}/k_\text{обр}\) не меняется — меняется только скорость, с которой равновесие достигается. Катализатор не может сделать невыгодную реакцию выгодной.

Эффективность катализатора описывают числом оборотов: сколько молекул продукта даёт одна молекула (один центр) катализатора в секунду.

infoИз истории

Слово «катализ» ввёл Йёнс Якоб Берцелиус в 1835 году, объединив под ним известные случаи ускорения реакций «посторонними» веществами. Вильгельм Оствальд дал современное определение — катализатор ускоряет достижение равновесия, но не смещает его — и получил Нобелевскую премию 1909 года. Сегодня через каталитические стадии проходит производство подавляющего большинства химических продуктов.

Уравнение Михаэлиса — Ментен

Фермент E связывает субстрат S в комплекс ES, который превращается в продукт:

\[\ce{E + S <=>[k_1][k_{-1}] ES ->[k_\text{кат}] E + P}.\]

Стационарность по ES (урок 83) с учётом баланса \([\ce{E}]_0 = [\ce{E}] + [\ce{ES}]\) даёт

\[v = \frac{V_\text{max}[\ce{S}]}{K_M + [\ce{S}]}, \qquad V_\text{max} = k_\text{кат}[\ce{E}]_0, \qquad K_M = \frac{k_{-1} + k_\text{кат}}{k_1}.\]

Скорость ферментативной реакции от концентрации субстрата: при малых [S] — первый порядок, при больших — насыщение, KM — концентрация при половине максимальной скорости — Скорость ферментативной реакции от концентрации субстрата: при малых \([\ce{S}]\) — первый порядок, при больших — насыщение, \(K_M\) — концентрация при половине максимальной скорости

При \([\ce{S}] = K_M\) скорость равна половине максимальной; при \([\ce{S}] \gg K_M\) все молекулы фермента заняты — нулевой порядок (урок 74).

infoИз истории

Уравнение опубликовали в 1913 году немецкий биохимик Леонор Михаэлис и канадка Мод Ментен — одна из первых женщин-врачей в Канаде, приехавшая работать в Берлин. Они изучали, как фермент инвертаза расщепляет сахарозу, и впервые аккуратно поддерживали в опытах постоянный pH — благодаря этому данные легли на простую формулу.

Ингибирование

Для анализа данных уравнение переписывают в обратных величинах (координаты Лайнуивера — Берка):

\[\frac1v = \frac{1}{V_\text{max}} + \frac{K_M}{V_\text{max}}\cdot\frac{1}{[\ce{S}]}\]

— прямая: отрезок на оси \(1/v\) равен \(1/V_\text{max}\), на оси \(1/[\ce{S}]\) — \(-1/K_M\).

Координаты Лайнуивера — Берка: конкурентный ингибитор сохраняет точку пересечения с осью 1/v, неконкурентный — с осью 1/[S] — Координаты Лайнуивера — Берка: конкурентный ингибитор сохраняет точку пересечения с осью \(1/v\), неконкурентный — с осью \(1/[\ce{S}]\)

Конкурентный ингибитор занимает активный центр: кажущаяся \(K_M\) растёт, \(V_\text{max}\) та же — избыток субстрата вытесняет ингибитор.
Неконкурентный связывается в другом месте и выключает часть фермента: \(V_\text{max}\) падает, \(K_M\) та же.
Бесконкурентный связывается только с комплексом ES: уменьшаются обе величины в одно и то же число раз.

push_pinГлавное

Катализатор участвует в реакции и регенерируется; он открывает путь с меньшим барьером и одинаково ускоряет прямую и обратную реакции — константа равновесия не меняется. Ферменты: \(v = \dfrac{V_\text{max}[\ce{S}]}{K_M + [\ce{S}]}\), \(V_\text{max} = k_\text{кат}[\ce{E}]_0\), \(K_M\) — концентрация субстрата при половинной скорости. Конкурентный ингибитор увеличивает кажущуюся \(K_M\), неконкурентный уменьшает \(V_\text{max}\).

Закрепите теорию: 9 заданий с проверкой и подсказками, урок зачитывается от 70 %.